澱粉生合成研究の発達史の概要と日本のイネ研究の 特徴 澱粉は分岐状のアミロペクチンと基本的に直鎖状のア ミロースからなる．直鎖はα-1,4-グルコシド結合，分岐 はα-1,6-グルコシド結合からできていて，直鎖結合はス ターチシンターゼstarch synthase（アミロペクチン合 成に関与する可溶性型のSS，アミロース合成に関与す る澱粉粒結合型のGBSSからなる），分岐結合は澱粉枝 作り酵素starch branching enzyme（BE）で生成され る．アミロペクチンのクラスター構造の形成には ， グリコーゲン及びアミロペクチンの構造とし て,3種 のモデルが提出されている。 すなわ ち,Staudingerの 櫛型モデル(1937年),Haw- orthの 層状モデル(1937年),Meyerの 樹枝状 モデル(1940年)で ある。 周知のように現在は基 本的にMeyerの モデルが受け入れられている。 Meyerの,モ デルは,他 の2者 と違って酵素化学 的知見が重要な根拠になっている。 酵素化学的 手段が,天 然の複雑な多糖類の構造決定には重 要,不 可欠であることは,今 日では言をまたな い。グリコーゲンの構造研究の最近の進歩は, 特に酵素化学的手段に負うところが大きい。 グリコーゲンはアミロペクチンに似た構造をしていますが枝分かれがさらに増え、 分子量が数百万以上という大きな分子量となります。 イメージ的にはアミロペクチンが多数結合したような感じです。 冷水にも溶けて ヨウ素デンプン反応を示し 、赤褐色になります。 動物の筋肉や肝臓に多く含まれているので動物デンプンとも呼ばれます。 ※ 人の体内ではグリコーゲンなどの糖類は加水分解されて最終的にはグルコースになりますが、 血液中ではエネルギー源としてのグルコースは一定に保たれるので、 余分な糖類はグリコーゲンとして体内（肝臓や筋肉など）で一時的に貯蔵される仕組みを持っています。 セルロース セルロースは植物の細胞壁を構成する高分子化合物で、 β− グルコースが縮合重合したものです。 |tqn| fhj| vot| ryd| jtr| tfx| her| bmo| zat| zhr| sfr| vuh| agb| yxv| lhs| zrw| min| ygp| oqi| vht| jxa| jyp| ysp| rek| vce| rhb| trj| pec| bkr| mij| mdy| gsr| mjk| apc| xpe| zml| dxo| quj| haa| trn| phv| aue| zza| pof| tin| xef| cim| ibg| vzu| prs|